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Liu J, Kan M, Zhang L, Yue Y, Wang S, Hong M, Hong X. Rapid Degradation of SARS-CoV-2 Spike S Protein by A Specific Serine Protease. Molecules. – doi: 10.3390/molecules27061882. PMID: 35335246; PMCID: PMC8954242. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8954242/
Nota del editor:
No tenemos antecedentes de los científicos que hicieron este estudio, el artículo ha sido escrito por Dr. Peter McCullough, que trabaja en conjunto con Stephanie Seneff. A Seneff la conocemos hace décadas y se ha jugado la carrera y su vida publicando estudios en contra de las propuestas de Monsanto durante ya más de 3 décadas. El que lea sus estudios sobre la toxicidad del glifosato quedará sin dudas, de que se ha jugando la vida. No podemos quitarle el mérito sin antes revisar su gran obra. También participó en el documental Vaxxed en donde denuncia, de forma clara, sobre la epidemia de autismo que provoca, entre otras cosas, el aluminio que contienen algunas vacunas del calendario escolar.
A Peter McCullough, lo conocemos hace 3 años, pero hemos visto significativa cantidad de horas de videos y publicaciones de él sobre la falsa pandemia, la corrupción de los laboratorios y la manipulación del grupo Vanguard sobre la OMS, varios gobiernos de diferentes países con la complicidad de medios y politicos. Suponer que McCullough es disidencia controlada, sin tener evidencia, no sería justo. Por otro lado sabemos que Roxana Bruno, que es una de nuestras asesoras científicas, ha publicado un estudio con Peter McCullough que también demuestra las graves fallas científicas de todo el fraude Covid.
Esta aclaración va porque no estamos a favor de ningún inyectable a menos que cumpla realmente con todos los requisitos y ensayos honestos de seguridad, cosa que no se hace y sería muy dificil lograr dado que un medicamento que disuelva la proteina Spike, nunca sería autorizado. Como está ya comprobado la FDA, el CDC, y todas las instituciones responsables de salud pública están capturadas por el grupo Vanguard, dueño de los laboratorios, los medios, el Foro Económico Mundial y docenas de Jefes de Estados actuales a los cuales han financiado durante toda sus carreras políticas.
Finalmente cualquier inyectable nos deja con serias dudas de su contenido y desarrollo, la veracidad de los ensayos clínicos, la seguridad de estos productos en cuanto sus efectos adversos a mediano y largo plazo, sabemos que son investigaciones que no se hacen más. Tenemos sobrados ejemplos, como Vioxx o el Talco para bebes de Johnson & Johnson, la inyección contra VPH, que en los ensayos clinicos dejo a 1 cada 40 mujeres con efectos adversos graves y además ¡es obligatoria!. ver lista de crímenes de los laboratorios aqui
En fin, estamos ante un grupo de empresarios poderosos y bien organizados. Tenemos que combatirlos pero para lograr masa crítica necesitamos demostrar a los indecisos evidencia a la que ya no puedan negar más. La evidencia tiene que ser algo que los jueces consideren válida. Esto nos obliga a tener que cumplir con las reglas de juego del sistema, como por ejemplo presentar estudios publicados y revisados por expertos y una serie de condiciones más, para no hacer lo mismo que hacen los laboratorios, es decir hacer declaraciones sin fundamentación científica o evidencia contundente.
Serina Proteasa alcalina derivada del gusano de río Neanthes Japonica (Izuka), Alkaline Serin Protease Neanthes Japonica, ASPNJ
Resumen por Peter A. McCullough, MD, MPH
A medida que las víctimas de la inyección COVID-19 se están dando cuenta de que sus cuerpos han sido genéticamente cargados con modificaciones de Pfizer o Moderna (~70% homólogas) de la proteína pico o Spike, un pánico colectivo está impulsando la búsqueda de la desintoxicación de esta proteína mortal. Se ha demostrado que causa daño cardíaco, lesión neurológica, coagulación de la sangre y, potencialmente, más problemas a largo plazo. Recientemente, se han descubierto vulnerabilidades en la proteina Spike, incluidos los sitios de escisión proteolítica donde la proteína puede ser descompuesta por enzimas que podrían ser adecuadas para el desarrollo de fármacos. En la naturaleza, hay muchas fuentes de tales enzimas, incluidos los gusanos.
El gusano de río poliqueto japonés Neanthes japonica (Izuka) es una fuente conocida de una proteasa de serina alcalina, que abreviamos las siglas en inglés de Alkaline Serin Protease Neanthes Japonica resultaría en ASPNJ con la «N» de Neanthes japonica.
Liu et al explotaron las debilidades encontradas en la proteina Spike y las describieron: “La proteína Spike del SARS-CoV-2 de tipo salvaje tenía una longitud de 1273 aa [ 2 , 25 ] y contenía 103 residuos K y R. La predicción utilizando el cortador de péptidos ExPASy y nuestros resultados experimentales mostraron que los sitios 101 R y K podrían hidrolizarse con tripsina y ASPNJ, excepto 462KP (P, prolina, pro) y 811KP (Tabla complementaria S1). Los sitios 11 K (incluido 417K) y los sitios 11 R en RBD de S1, así como 682R, 683R y 685R en el motivo CendR de S1 y 825K, 835K, 847R y 854K en el péptido de fusión de S2, todos pueden ser hidrolizados por ASPNJ”. Si bien Lui estaba apuntando a la proteína Spike de tipo salvaje del SARS-CoV-2, se desconoce si la cepa Omicron actual o si las versiones alteradas de Pfizer y Moderna de Spike tendrían estos mismos sitios para la hidrólisis.
Liu J, Kan M, Zhang L, Yue Y, Wang S, Hong M, Hong X. Rapid Degradation of SARS-CoV-2 Spike S Protein by A Specific Serine Protease. Molecules. 2022 Mar 14;27(6):1882. doi: 10.3390/molecules27061882. PMID: 35335246; PMCID: PMC8954242. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8954242/
APSNJ disolvió la Spike incluso en bajas concentraciones en cuestión de minutos y se cree que es viable para el desarrollo de fármacos intravenosos. Los próximos pasos para el laboratorio de Lui serían repetir los experimentos con las familias de proteínas actuales de la cepa Omicron, Pfizer y Moderna Spike y determinar si hay una disolución semejante.
Si bien el público ha estado criticando a las «grandes farmacéuticas» por fraude y corrupción en la debacle de la inyección COVID-19, existe una gran necesidad de que la industria intervenga y desarrolle agentes desintoxicantes u otros métodos para mejorar el daño de la proteína Spike en el cuerpo humano. de la vacunación o del síndrome post-COVID-19, y comúnmente en aquellos con ambas exposiciones.
¿Qué es una serina proteasa?
Por la editorial
El grupo de enzimas proteolíticas más ampliamente estudiado comprende las serina proteasas. Como indica el nombre, cada miembro de este grupo tiene un residuo de aminoácido serilo reactivo en su sitio activo.
Las serina proteasas se dividen en dos familias: las tripsinas y las subtilisinas.
La familia de la tripsina es la más grande y contiene, entre otros, tripsina y quimotripsina, elastasa, triptasa de mastocitos y muchos de los factores que regulan la coagulación sanguínea y la fibrinólisis.
Las enzimas de tipo tripsina tienen un contenido de aminoácidos muy similar. Se encuentran en vertebrados y otros animales, así como en hongos y células procariotas. Por el contrario, las subtilisinas solo se encuentran en bacterias. Los miembros de la familia de la tripsina se clasifican según el tipo de aminoácido que se encuentra en el sitio de escisión preferido.
La elastasa y la quimotripsina se escinden después de los aminoácidos hidrofóbicos y aromáticos, mientras que otras proteasas similares a la tripsina se escinden solo en el lado C-terminal de los aminoácidos básicos arginina o lisina. La secuencia de aminoácidos y, por lo tanto, también la estructura tridimensional difieren completamente entre las tripsinas y las subtilisinas. Los dominios catalíticamente activos de la tripsina y la subtilisina, por lo tanto, probablemente han evolucionado de forma independiente, convergiendo a partir de dos genes diferentes.
Sin embargo, dado que los tres aminoácidos de importancia funcional en los sitios activos, serina (Ser), ácido aspártico (Asp) e histidina (His), están dispuestos en la misma relación geométrica en todos los miembros de las dos familias, los mecanismos proteolíticos son muy diferentes. similar.
Este hecho puede llevar a sugerir que la disposición de los tres aminoácidos catalíticamente activos en el sitio activo es muy eficaz para la hidrólisis de los enlaces peptídicos. Las serina proteasas de mamíferos generalmente se sintetizan como proenzimas inactivas, zimógenos, que consisten en una sola cadena peptídica. La activación ocurre cuando el zimógeno se escinde en uno o varios sitios específicos. Lo más común es que dicha escisión se lleve a cabo mediante la acción de otra proteasa. La mayoría de las serina proteasas contienen dos partes funcionalmente distintas.
La región donde se encuentran los aminoácidos catalíticamente activos es muy similar en la tripsina y la quimotripsina, así como en las serina proteasas involucradas en la coagulación de la sangre. La otra región se encuentra en las partes exteriores de la enzima. Esta región tiene un tamaño considerable en las serina proteasas que regulan la coagulación sanguínea y la fibrinólisis y se pueden distinguir cuatro tipos principales de estructuras: dominios kringle, dominios de factor de crecimiento, dominios de unión a calcio carboxilado dependientes de vitamina K y dominios homólogos a la estructura de dedo de la fibronectina.
Los cuatro tipos de dominio no están presentes en todos los grupos de serina proteasas.
En el organismo vivo, se producen enzimas proteolíticas (proteasas) para degradar y modificar las proteínas. Una tarea principal de las enzimas proteolíticas es degradar las proteínas en péptidos o aminoácidos para utilizarlos como fuente de energía o como bloques de construcción para la resíntesis de proteínas. Además, las enzimas proteolíticas modifican los entornos celulares y facilitan la migración celular en relación con la reparación de heridas y el cáncer, la ovulación e implantación del óvulo fertilizado, la morfogénesis embrionaria y la involución de las glándulas mamarias después de la lactancia.
Otra función importante de las proteasas es su papel como reguladores en procesos como la inflamación, la infección y la coagulación de la sangre. La mayoría de las enzimas proteolíticas son altamente específicas para sus sustratos. La clasificación de las proteasas, sin embargo, no se basa en la elección del sustrato sino en su mecanismo de acción.
Generalmente se distinguen cuatro grupos diferentes de enzimas proteolíticas, denominadas así por el residuo de aminoácido del sitio activo responsable de la actividad catalítica: las proteasas aspárticas (p. ej., pepsina), las cisteína proteasas (p. ej., catepsina B y catepsina H), las serina proteasas (p. ej., tripsina, trombina y plasmina) y metaloproteasas (por ejemplo, colagenasas y gelatinasas). Aunque los miembros de cada grupo de enzimas proteolíticas pueden tener funciones biológicas muy diversas, el análisis de aminoácidos a menudo muestra un alto grado de similitud estructural entre ellos. El conocimiento detallado de la estructura y el mecanismo de acción de una enzima puede, en muchos casos, revelar una comprensión de la estructura y funciones de otras enzimas dentro del mismo grupo.
Referencias:
Liu J, Kan M, Zhang L, Yue Y, Wang S, Hong M, Hong X. Rapid Degradation of SARS-CoV-2 Spike S Protein by A Specific Serine Protease. Molecules. 2022 Mar 14;27(6):1882. doi: 10.3390/molecules27061882. PMID: 35335246; PMCID: PMC8954242. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8954242/
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